亞洲大學 111 年 《生物化學》

核心觀念

本題考查胺基酸依據 $\mathrm{pH}$ 與各官能基 $pK_a$ 的關係，判斷其酸鹼解離狀態與總淨電荷。

Histidine（組胺酸）具有三個可解離的官能基：

• $\alpha$-羧基：$pK_1=1.82$
• 咪唑基側鏈（imidazole side chain）：$pK_R=6.0$
• $\alpha$-胺基：$pK_2=9.17$

基本判斷原則如下：

• 當 $\mathrm{pH}<pK_a$，該基團傾向保持「質子化」狀態。
• 當 $\mathrm{pH}>pK_a$，該基團傾向「去質子化」狀態。

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解題方法

題目給定：

$$\mathrm{pH}=12$$

分別比較 $\mathrm{pH}$ 與三個 $pK_a$。

1. $\alpha$-羧基

$$\mathrm{pH}=12>pK_1=1.82$$

羧基已完全去質子化，形式為 $\ce{-COO^-}$，電荷為：

$$-1$$

2. 咪唑基側鏈

$$\mathrm{pH}=12>pK_R=6.0$$

咪唑基側鏈已去質子化。質子化的咪唑鎓側鏈帶有 $+1$ 電荷；去質子化後為中性，電荷為：

$$0$$

3. $\alpha$-胺基

$$\mathrm{pH}=12>pK_2=9.17$$

$\alpha$-胺基已去質子化，由 $\ce{-NH3+}$ 轉為 $\ce{-NH2}$，電荷為：

$$0$$

4. 計算總淨電荷

$$\text{總淨電荷}=(-1)+0+0=-1$$

因此，pH 12 時 Histidine 的主要形式可表示為：

$$\ce{^-OOC-CH(NH2)-CH2-imidazole}$$

其總淨電荷為 $-1$。

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選項分析

(A) 0

錯誤。

核心觀念

本題考查「蛋白質生成所使用的蛋白質生成性胺基酸（proteinogenic amino acids）」與「非蛋白質生成性胺基酸（non-proteinogenic amino acids）」的區別。

一般蛋白質由基因編碼，透過 mRNA 的遺傳密碼與 tRNA 將胺基酸依序接到生長中的多胜肽鏈上。標準遺傳密碼所指定的 20 種常見胺基酸，均可作為蛋白質的基本組成單位。

其中：

• Tryptophan（色胺酸，Trp，W）
• Tyrosine（酪胺酸，Tyr，Y）
• Proline（脯胺酸，Pro，P）

皆屬於標準蛋白質生成性胺基酸。

**Ornithine（鳥胺酸）**雖然是胺基酸，也具有重要的生理功能，但不屬於標準蛋白質的基本組成單位，因此為本題答案。

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解題方法

判斷此題的最快方法，是逐一確認各選項是否屬於標準 20 種蛋白質生成性胺基酸。

若某胺基酸：

1. 有對應的標準遺傳密碼；
2. 能被相對應的 aminoacyl-tRNA synthetase（胺醯-tRNA 合成酶）接到 tRNA 上；
3. 能在 translation（轉譯）過程中被直接嵌入多胜肽鏈；

即可視為蛋白質的 building block。

Ornithine 不符合上述標準。它主要出現在 urea cycle（尿素循環），不是由標準遺傳密碼直接指定並嵌入蛋白質的胺基酸。

尿素循環中，ornithine 與 carbamoyl phosphate（氨甲醯磷酸）在 **ornithine transcarbamylase, OTC（鳥胺酸轉氨甲醯酶）**作用下形成 citrulline（瓜胺酸）：

$$\text{Ornithine}+\ce{Carbamoyl\ phosphate} \overset{\text{OTC}}{\longrightarrow} \text{Citrulline}+\ce{P_i}$$

後續 citrulline 經由 argininosuccinate（精胺琥珀酸）與 arginine（精胺酸）等中間物，最後在 **arginase（精胺酸酶）**作用下生成 urea（尿素），並再生 ornithine：

$$\text{Arginine}+\ce{H2O} \overset{\text{arginase}}{\longrightarrow} \text{Ornithine}+\ce{Urea}$$

因此，ornithine 是代謝途徑中的重要中間物，並非蛋白質合成時直接使用的標準胺基酸。

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選項分析

(A) Tryptophan（色胺酸）

錯誤選項。Tryptophan 是標準 20 種蛋白質生成性胺基酸之一，具有對應的遺傳密碼：

$$\text{UGG}$$

它可由 tRNA 攜帶，直接參與多胜肽鏈的合成。此外，tryptophan 也是 serotonin（血清素）、melatonin（褪黑激素）與 niacin（菸鹼酸）等物質的前驅物。

核心觀念

本題考查胺基酸滴定曲線、等電點（isoelectric point, $pI$）與平均淨電荷的關係。

甘胺酸（glycine）具有兩個可解離基團：

• 羧基：$\ce{-COOH}$，$pK_1=2.34$
• 胺基：$\ce{-NH3+}$，$pK_2=9.60$

隨著加入 $\ce{OH^-}$，甘胺酸依序失去兩個質子：

$$\ce{^{+}H3N-CH2-COOH} \longrightarrow \ce{^{+}H3N-CH2-COO^-} \longrightarrow \ce{H2N-CH2-COO^-}$$

其主要電荷依序為：

$$+1 \longrightarrow 0 \longrightarrow -1$$

平均淨電荷為 $0$ 的位置稱為等電點，此時主要存在兩性離子（zwitterion）$\ce{^{+}H3N-CH2-COO^-}$。

解題方法

甘胺酸不含可解離側鏈，因此等電點取兩個主要解離基團的 $pK_a$ 平均值：

$$pI=\frac{pK_1+pK_2}{2} =\frac{2.34+9.60}{2} =5.97$$

圖中 pH $=5.97$ 的位置標示為 III。此處甘胺酸主要以兩性離子形式存在：

$$\ce{^{+}H3N-CH2-COO^-}$$

分子內正、負電荷互相抵消，因此平均淨電荷為 $0$。

核心觀念

本題考查甘胺酸（glycine）的酸鹼滴定曲線，以及 Henderson–Hasselbalch 方程式：

$$\mathrm{pH=p}K_a+\log\frac{[\text{鹼型}]}{[\text{酸型}]}$$

甘胺酸有兩個可解離的基團：

1. 羧基：$\ce{H3N+–CH2–COOH <=> H3N+–CH2–COO- + H+}$
   $\mathrm{p}K_1=2.34$

2. 胺基：$\ce{H3N+–CH2–COO- <=> H2N–CH2–COO- + H+}$
   $\mathrm{p}K_2=9.60$

題目指定的兩種型態為：

• 酸型：$\ce{H3N+–CH2–COOH}$
• 鹼型：$\ce{H3N+–CH2–COO-}$

因此，題目問的是羧基解離的共軛酸鹼對何時呈現 $50:50$。

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解題方法

當酸型與鹼型濃度相等時：

$$[\ce{H3N+–CH2–COOH}] = [\ce{H3N+–CH2–COO-}]$$

代入 Henderson–Hasselbalch 方程式：

$$\mathrm{pH} = \mathrm{p}K_1+\log 1 = \mathrm{p}K_1 = 2.34$$

圖中 pH $=2.34$ 的位置標示為 II，且位於加入 $0.5$ 當量 $\ce{OH-}$ 的半當量點。此時一半的 $\ce{H3N+–CH2–COOH}$ 已被 $\ce{OH-}$ 中和為 $\ce{H3N+–CH2–COO-}$，所以兩者比例為 $1:1$。

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選項分析

核心觀念

本題考 glycine（甘胺酸）滴定曲線中「緩衝能力」最大的位置。

緩衝能力在弱酸與其共軛鹼濃度接近時最大：

$$[\ce{HA}] \approx [\ce{A^-}]$$

依 Henderson–Hasselbalch 方程式：

$$\mathrm{pH}=\mathrm{p}K_a+\log\frac{[\ce{A^-}]}{[\ce{HA}]}$$

當 $[\ce{A^-}]=[\ce{HA}]$ 時：

$$\mathrm{pH}=\mathrm{p}K_a$$

因此，滴定曲線在兩個 $\mathrm{p}K_a$ 附近具有最大的緩衝能力。圖中 glycine 的兩個解離步驟為：

1. $\ce{+H3N-CH2-COOH <=> +H3N-CH2-COO^- + H^+}$
   $\mathrm{p}K_{a1}=2.34$，約位於 II 點。

2. $\ce{+H3N-CH2-COO^- <=> H2N-CH2-COO^- + H^+}$
   $\mathrm{p}K_{a2}=9.60$，約位於 IV 點。

解題方法

圖中各點代表：

• I：尚未明顯中和，主要為完全質子化型 $\ce{+H3N-CH2-COOH}$
• II：第一個半當量點，$\mathrm{pH}\approx\mathrm{p}K_{a1}=2.34$
• III：等電點附近，$\mathrm{pH}\approx5.97$
• IV：第二個半當量點，$\mathrm{pH}\approx\mathrm{p}K_{a2}=9.60$

核心觀念

本題考查胺基酸的手性（chirality）與手性中心（chirality center，亦稱 stereocenter）。

一個四面體型碳原子若連接四個不同的取代基，通常可形成手性中心。對標準 $\alpha$-胺基酸而言，$\alpha$-碳通常連接：

$$\ce{-NH2},\quad \ce{-COOH},\quad \ce{-H},\quad \ce{-R}$$

當 $\ce{R}$ 基團不等於 $\ce{H}$，且四個取代基彼此不同時，$\alpha$-碳即為一個手性中心。

本題要找的是具有「兩個手性中心」的胺基酸。判斷重點是：

1. 先檢查 $\alpha$-碳是否為手性中心。
2. 再檢查側鏈中是否還有其他碳原子連接四個不同的取代基。

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解題方法

逐一觀察各胺基酸的結構與側鏈：

• Glycine：$\ce{R = H}$
• Tyrosine：$\ce{R = CH2-C6H4-OH}$
• Threonine：$\ce{R = CH(OH)CH3}$
• Valine：$\ce{R = CH(CH3)2}$

其中，threonine 的側鏈含有一個 $\ce{CH(OH)}$ 碳原子。此碳連接：

$$\ce{-OH},\quad \ce{-H},\quad \ce{-CH3},\quad \ce{-CH(NH2)COOH}$$

四個取代基皆不同，因此該側鏈碳也是手性中心。

所以 threonine 同時具有：

1. $\alpha$-碳上的第一個手性中心。
2. $\beta$-碳上的第二個手性中心。

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選項分析

(A) Glycine

Glycine 的結構可表示為：

$$\ce{NH2-CH2-COOH}$$

其 $\alpha$-碳連接兩個相同的氫原子：

$$\ce{-NH2},\quad \ce{-COOH},\quad \ce{-H},\quad \ce{-H}$$

因為有兩個相同取代基，$\alpha$-碳不是手性中心；側鏈也沒有其他碳原子可形成手性中心。

因此 glycine 具有 $0$ 個手性中心，錯誤。

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(B) Tyrosine

Tyrosine 的側鏈為：

$$\ce{-CH2-C6H4-OH}$$

核心觀念

本題考查「細胞器與細胞內大型分子之分離方法」，特別是利用離心法從機械均質化的 E. coli 細胞裂解液中分離核糖體（ribosome）。

核糖體是由 ribosomal RNA（rRNA）與蛋白質組成的核糖核蛋白複合體。在 E. coli 中，完整核糖體為 70S，由：

• 30S 小次單位
• 50S 大次單位

所組成。此處的 S 為 Svedberg unit，代表沉降係數，與顆粒的大小、形狀及密度有關，並非單純的數值相加。

機械均質化會破壞細胞，使細胞內容物釋放至溶液中。接著可依據不同成分的沉降速度，使用不同轉速進行分段離心，逐步去除細胞碎片並收集核糖體。

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解題方法

判斷本題的關鍵是辨識題幹中的兩個訊息：

1. 材料是經過機械均質化的 E. coli 細胞。
2. 目標是「分離核糖體」，屬於細胞內成分的物理分離。

最適合的方法是 differential centrifugation（差速離心）。

典型流程如下：

第一步：低速離心去除大型成分

細胞均質液中含有未破裂細胞、細胞壁碎片、細胞膜片段及其他大型顆粒。先以低速離心，使大型且沉降速度快的成分形成沉澱：

$$\text{均質液} \xrightarrow{\text{低速離心}} \text{大型碎片沉澱}+\text{上清液}$$

核糖體體積較小，通常留在上清液中。

第二步：較高速離心沉降核糖體

將含有核糖體的上清液再以較高速離心，核糖體因具有足夠的質量與沉降特性而形成沉澱：

$$\text{含核糖體上清液} \xrightarrow{\text{高速離心}} \text{核糖體沉澱}+\text{可溶性蛋白質上清液}$$

實際實驗中，核糖體常使用超速離心、蔗糖墊（sucrose cushion）或蔗糖密度梯度進一步純化；但就本題所列方法而言，最直接且正確的分類是 differential centrifugation。

因此，官方答案選擇 (C)。

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選項分析

(A) Edman degradation

Edman degradation（Edman 降解法）是用來分析蛋白質或胜肽的 N 端胺基酸序列的方法。

其基本原理是以 phenyl isothiocyanate（PITC）標記胜肽的 N 端胺基酸，再使該胺基酸逐步切除並鑑定。此方法用途是：

核心觀念

本題考查酸鹼值（pH）的定義。pH 是氫離子濃度 $\ce{H+}$ 的負十進位對數：

$$\mathrm{pH}=-\log[\ce{H+}]$$

其中 $[\ce{H+}]$ 的單位為 $\mathrm{mol/L}$。氫離子濃度越高，溶液越酸，pH 越低。

解題方法

題目給定：

$$[\ce{H+}]=1.0\times10^{-4}\ \mathrm{mol/L}$$

代入 pH 公式：

$$\begin{aligned} \mathrm{pH} &=-\log(1.0\times10^{-4})\\ &=-\left[\log(1.0)+\log(10^{-4})\right]\\ &=-[0+(-4)]\\ &=4 \end{aligned}$$

因此溶液的 pH 為 $4$，屬於酸性溶液。

選項分析

• (A) 9：錯誤。
  pH $=9$ 代表鹼性溶液，其氫離子濃度應為：

$[\ce{H+}]=1.0\times10^{-9}\ \mathrm{mol/L}$

核心觀念

本題考查弱酸的酸性強弱與溶液 pH 的關係。

弱酸解離反應為：

$$\ce{HA <=> H+ + A^-}$$

酸解離常數為：

$$K_a=\frac{[\ce{H+}][\ce{A^-}]}{[\ce{HA}]}$$

而：

$$pK_a=-\log K_a$$

因此：

• $pK_a$ 越小，$K_a$ 越大
• $K_a$ 越大，弱酸解離程度越高
• 產生的 $[\ce{H+}]$ 越大，溶液 pH 越低

本題各溶液濃度皆為 $0.1\ \mathrm{M}$，故主要比較各酸的 $pK_a$。

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解題方法

對濃度為 $C$ 的弱酸，若解離產生的 $\ce{H+}$ 濃度為 $x$，則：

$$K_a=\frac{x^2}{C-x}$$

當弱酸解離程度很小時，$C-x\approx C$，可使用近似式：

$$[\ce{H+}]\approx\sqrt{K_aC}$$

因此：

$$\mathrm{pH}\approx-\log\sqrt{K_aC}$$

在所有酸的初始濃度相同時，$K_a$ 越大，$[\ce{H+}]$ 越大，pH 越低。換句話說，直接選擇 $pK_a$ 最小的酸即可。

各選項的 $pK_a$ 為：

$$3.75<4.19<4.86<7.86$$

最小者為甲酸（formic acid），因此其酸性最強、產生的 $\ce{H+}$ 最多，pH 最低。

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數值驗算

(A) 乳酸（lactic acid）

$$pK_a=7.86$$ $$K_a=10^{-7.86}\approx1.38\times10^{-8}$$ $$[\ce{H+}]\approx\sqrt{(1.38\times10^{-8})(0.1)} \approx3.7\times10^{-5}\ \mathrm{M}$$ $$\mathrm{pH}\approx4.43$$

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(B) 醋酸（acetic acid）

$$pK_a=4.86$$ $$K_a=10^{-4.86}\approx1.38\times10^{-5}$$ $$[\ce{H+}]\approx\sqrt{(1.38\times10^{-5})(0.1)} \approx1.17\times10^{-3}\ \mathrm{M}$$ $$\mathrm{pH}\approx2.93$$

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(C) 琥珀酸（succinic acid）

題目提供的 $pK_a=4.19$ 應視為琥珀酸的第一級解離：

$$\ce{H2A <=> H+ + HA^-}$$ $$K_{a1}=10^{-4.19}\approx6.46\times10^{-5}$$

核心觀念

本題考查不同結構生物學方法的解析對象、解析度與適用範圍，重點是判斷哪一種方法最適合重建「SARS-CoV-2 棘蛋白（spike protein, S protein）與宿主受體結合時的複合體結構」。

SARS-CoV-2 的 S protein 是大型、具高度醣基化的膜融合醣蛋白，呈現三聚體（trimer）結構，且與宿主受體 ACE2（angiotensin-converting enzyme 2）結合時會發生構形變化，例如 receptor-binding domain（RBD）由「down」轉為較容易接觸受體的「up」構形。

題目要求的是取得 S protein 與宿主受體結合狀態的「reconstruction」，也就是觀察大型蛋白質複合體的整體三維結構與構形。此類目標最適合使用冷凍電子顯微鏡（cryo-electron microscopy, cryo-EM）。

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解題方法

判斷結構生物學方法時，可依序分析三件事：

1. 研究對象是小分子、單一蛋白質，還是大型蛋白質複合體。
2. 目標是測量二級結構、解析原子級結構，還是重建整體三維構形。
3. 樣品是否具有大型、柔性、醣基化、膜蛋白等特性。

S protein–ACE2 複合體具有以下特徵：

• S protein 為大型三聚體醣蛋白。
• S protein 含有多個構形狀態，具有明顯柔性。
• S protein 與受體結合後形成大型蛋白質複合體。
• 蛋白質表面醣基化程度高。
• 研究重點是複合體的整體三維重建，以及 RBD 與 ACE2 的相對位置。

cryo-EM 可將蛋白質樣品快速冷凍於玻璃態冰中，在接近天然狀態下收集大量單顆粒影像，再利用單顆粒分析（single-particle analysis）與三維重建，得到 S protein–ACE2 複合體的結構。因此最符合題目所描述的研究目的。

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選項分析

(A) Circular dichroism, CD（圓二色性光譜）

CD 主要用來分析蛋白質的整體二級結構比例，例如：

• $\alpha$-helix（$\alpha$-螺旋）
• $\beta$-sheet（$\beta$-摺板）
• random coil（無規則捲曲）

CD 光譜可用來觀察蛋白質摺疊、變性、配體結合或環境改變造成的二級結構變化，但不能提供 S protein–ACE2 複合體的高解析度三維影像，也不能直接顯示受體與 S protein 的結合介面及各結構域的空間位置。

因此 CD 不適合用來取得本題所要求的複合體結構重建。

錯誤。

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(B) X-ray crystallography（X 光晶體學）

X-ray crystallography 可在蛋白質形成高品質晶體後，藉由 X 光繞射資料建立電子密度圖，進而解析蛋白質的原子級三維結構。其優點是解析度高，適合研究：

• 小型蛋白質或蛋白質結構域
• 酵素活性中心
• 配體與蛋白質的結合方式
• 蛋白質–蛋白質交互作用介面

然而，本題的研究對象是大型、柔性的 S protein–受體複合體。此複合體具有醣基化、構形異質性及較大的分子量，通常較難獲得適合 X 光繞射的規則晶體。即使成功結晶，晶體中的構形也可能只代表某一種固定狀態，無法充分呈現 S protein 在接近天然狀態下的多種構形。

核心觀念

本題考查 $\alpha$-keratin（$\alpha$-角蛋白）的分子結構與機械性質，尤其是 tensile strength（抗張強度）與 hardness（硬度）所主要受到的鍵結影響。

$\alpha$-keratin 的基本結構如下：

1. 胜肽鏈以 $\alpha$-helix（$\alpha$-螺旋）存在。
2. 多條 $\alpha$-螺旋彼此纏繞形成 coiled-coil（捲曲螺旋）。
3. 進一步組成 intermediate filaments（中間絲）。
4. 不同角蛋白鏈之間由 cysteine（半胱胺酸）殘基形成 disulfide bonds（二硫鍵），產生交聯，使整體結構更堅固。

半胱胺酸側鏈的硫氫基可經氧化形成二硫鍵：

$$2\ce{R-SH}+\ce{[O]}\rightarrow\ce{R-S-S-R}+\ce{H2O}$$

其中 $\ce{R-S-S-R}$ 即為 disulfide bond。二硫鍵越多，角蛋白分子間的交聯程度越高，通常具有越高的硬度、抗拉強度與耐受性。

解題方法

判斷蛋白質機械性質時，重點在於辨認「能否把不同蛋白質鏈牢固交聯」的鍵結。

$\alpha$-keratin 的抗張強度與硬度主要來自兩個層次：

• $\alpha$-螺旋與捲曲螺旋提供基本的纖維形狀。
• cysteine 殘基間的二硫鍵提供分子鏈之間的共價交聯。

因此，本題所問的主要鍵結是二硫鍵，而非泛稱的共價鍵，也不是主要依靠較弱的離子作用力或凡得瓦力。

選項分析

(A) Disulfide bonds（二硫鍵）—正確

二硫鍵由兩個 cysteine 殘基的 $\ce{-SH}$ 基氧化形成，屬於蛋白質鏈之間的重要共價交聯。

在 $\alpha$-keratin 中，二硫鍵能限制角蛋白鏈彼此滑動，使纖維結構更穩定，直接提升：

• tensile strength（抗張強度）
• hardness（硬度）
• rigidity（剛性）
• resistance to deformation（抗變形能力）

毛髮、指甲、羊毛與角等組織的硬度差異，也與二硫鍵交聯程度密切相關。二硫鍵較多、交聯程度較高的角蛋白通常較硬、較不易拉伸變形。

核心觀念

本題考查胺基酸側鏈結構對蛋白質主鏈構形與柔軟度（flexibility）的影響。

蛋白質主鏈的可動性主要來自肽鍵兩側的旋轉，其中 $\phi$ 與 $\psi$ 二面角會影響主鏈能採取的空間構形。多數胺基酸的側鏈與主鏈分離，主鏈具有相對較大的旋轉自由度；Proline（脯胺酸）的側鏈則與主鏈胺基氮形成環狀結構，使主鏈受到明顯限制。

Proline 的 $\alpha$-胺基氮被納入五元環，結構如下概念所示：

$$\text{Proline：主鏈胺基氮與側鏈形成環狀結構}$$

因此，Proline 會限制 $\phi$ 角的旋轉範圍，使蛋白質主鏈較為剛性，並容易造成主鏈彎折（bend）或轉角（turn）。在 $\alpha$-helix 中，Proline 也常被稱為「螺旋破壞者」（helix breaker），因為其環狀結構會干擾規則的氫鍵排列。

解題方法

題目詢問「主要影響蛋白質柔軟度」的胺基酸，切入點是比較各選項的側鏈結構：

1. 是否限制主鏈 $\phi$、$\psi$ 二面角？
2. 是否容易造成蛋白質主鏈彎折或構形改變？
3. 是否具有特殊的環狀結構，能明顯改變蛋白質二級結構？

四個選項中，只有 Proline 的側鏈直接與主鏈胺基氮形成環狀結構，對主鏈旋轉自由度的影響最明顯。因此答案為 Proline。

須精確理解：Proline 並非單純「增加蛋白質柔軟度」，而是因為限制主鏈旋轉並促進彎折，對蛋白質的整體構形與局部柔軟度具有特別強的影響。依本題官方答案，選擇 Proline。

選項分析

(A) Phenylalanine（苯丙胺酸，Phe）錯誤

Phenylalanine 的側鏈為苯基：

$$\ce{-CH2-C6H5}$$

其特性包括：

• 疏水性強；
• 具有芳香環；
• 常位於蛋白質內部的疏水核心；
• 可參與芳香族側鏈間的疏水作用與 $\pi$-相關作用。

Phenylalanine 的側鏈雖然體積較大，但並未與主鏈胺基氮形成環狀結構，因此不會像 Proline 一樣明顯限制主鏈 $\phi$ 角。其主要功能是參與蛋白質的疏水核心與結構穩定，而非主要調控主鏈柔軟度。

(B) Proline（脯胺酸，Pro）正確

Proline 的側鏈會回接至主鏈胺基氮，形成特殊的五元環。這種結構具有兩項重要效果：

核心觀念

本題考查配體（ligand）與蛋白質結合的解離常數（dissociation constant, $K_d$）與結合親和力（affinity）的關係。

蛋白質 $P$ 與配體 $X$ 的可逆結合可表示為：

$$P+X \rightleftharpoons PX$$

其解離常數定義為：

$$K_d=\frac{[P][X]}{[PX]}$$

$K_d$ 代表蛋白質—配體複合物解離的傾向：

• $K_d$ 越小：越不容易解離，表示結合越緊密，親和力越高。
• $K_d$ 越大：越容易解離，表示結合較弱，親和力越低。

因此，本題只需比較四個蛋白質的 $K_d$ 大小，選擇數值最小者。

解題方法

各選項的解離常數為：

$$\begin{aligned} \text{Protein 1}:&\quad 3.0\times10^{-7}\ \mathrm{M}\\ \text{Protein 2}:&\quad 4.0\times10^{-8}\ \mathrm{M}\\ \text{Protein 3}:&\quad 2.0\times10^{-5}\ \mathrm{M}\\ \text{Protein 4}:&\quad 6.0\times10^{-4}\ \mathrm{M} \end{aligned}$$

比較科學記號的次方：

$$10^{-8}<10^{-7}<10^{-5}<10^{-4}$$

其中 $4.0\times10^{-8}\ \mathrm{M}$ 最小，因此 Protein 2 與 ligand X 的結合最緊密，具有最高的結合親和力。

核心觀念

本題考查血液中蛋白質的主要功能，尤其是「氧氣結合與運輸」。

**Hemoglobin（血紅素）**是存在於紅血球內的運輸蛋白，由四個 globin 次單元組成，每個次單元含有一個 heme（血基質）。heme 中心的二價鐵 $\ce{Fe^{2+}}$ 可與氧分子可逆性結合：

$$\ce{Hb + O2 <=> HbO2}$$

在肺部，氧分壓較高，Hemoglobin 結合氧氣形成 oxyhemoglobin（氧合血紅素）；在周邊組織，氧分壓較低，Hemoglobin 釋放氧氣供細胞進行有氧代謝。

Hemoglobin 具有協同性結合（cooperative binding）：第一個 $\ce{O2}$ 結合後，會促進其他 heme 部位結合氧氣，使氧氣解離曲線呈 S 型。這是血液能有效在肺部載氧、在組織釋氧的重要機制。

解題方法

判斷本題可直接依據「各血漿蛋白或血球蛋白的主要功能」逐一比對：

• 負責血液中氧氣結合與運輸：Hemoglobin
• 負責結締組織的結構支撐：Collagen
• 負責維持血漿膠體滲透壓並運輸多種小分子：Albumin
• 負責免疫防禦：Gamma globulin

因此，執行 blood oxygen binding 的蛋白質是 Hemoglobin。

選項分析

(A) Hemoglobin

正確。

Hemoglobin 位於紅血球內，含有 heme，其 $\ce{Fe^{2+}}$ 可與 $\ce{O2}$ 可逆性結合，主要功能是：

1. 在肺部結合氧氣。
2. 隨血液運送氧氣至周邊組織。
3. 在組織釋放氧氣，供粒線體進行 oxidative phosphorylation（氧化磷酸化）。

每個 Hemoglobin 分子含有四個 heme，因此最多可結合四個氧分子。其氧氣結合能力受氧分壓、$\ce{CO2}$ 濃度、pH 與 2,3-BPG 等因素調節。

(B) Collagen

錯誤。

核心觀念

本題考查蛋白質二級結構中 $\alpha$-helix（$\alpha$-螺旋）的幾何特徵。

在典型的右手 $\alpha$-helix 中：

• 每一圈螺旋約包含 $3.6$ 個胺基酸殘基（residues）。
• 每一圈稱為一個 helix repeat（螺旋重複單位）或一個 turn。
• 螺旋骨架主要由第 $i$ 個殘基的 $\ce{C=O}$ 與第 $i+4$ 個殘基的 $\ce{N-H}$ 形成氫鍵，以穩定螺旋結構。
• 每一圈沿螺旋軸的上升距離約為 $0.54\ \mathrm{nm}$，平均每個殘基上升約 $0.15\ \mathrm{nm}$。

解題方法

題目給定聚合物共有 $18$ 個 residues，問形成 $\alpha$-helix 時具有幾個 repeats。

利用：

$$\text{repeats}=\frac{\text{殘基總數}}{\text{每一圈的殘基數}}$$

代入 $\alpha$-helix 的結構參數：

$$\text{repeats}=\frac{18}{3.6}=5$$

因此，$18$ 個胺基酸殘基可形成約 $5$ 圈 $\alpha$-helix。

選項分析

• (A) 5：正確。
  $\alpha$-helix 每圈約有 $3.6$ 個 residues，因此：

核心觀念

本題考查「酵素（enzyme）」與「一般具有生理功能的蛋白質」之區別。

酵素是具有催化作用的生物分子，能降低反應的活化能，使特定化學反應速率加快；反應前後酵素本身不被消耗。多數酵素是蛋白質，少數則為具有催化能力的 RNA，稱為 ribozyme（核酶）。

本題四個選項皆與蛋白質有關，但只有 Trypsin（胰蛋白酶） 具有催化作用，因此答案為 C。

解題方法

判斷各選項是否為酵素時，應看其主要功能是否為「催化化學反應」，而非僅依據其是否為蛋白質。

Trypsin 是消化系統中的蛋白水解酵素，屬於 serine protease（絲胺酸蛋白酶）。它催化蛋白質或多胜肽中胜肽鍵的水解反應：

$$\ce{R1-CO-NH-R2 + H2O ->[trypsin] R1-COOH + H2N-R2}$$

Trypsin 對 lysine（離胺酸，Lys）或 arginine（精胺酸，Arg）羧基端附近的胜肽鍵具有偏好性。其活性中心包含典型的 catalytic triad（催化三聯體）：

• Ser195（絲胺酸）
• His57（組胺酸）
• Asp102（天冬胺酸）

其中 Ser195 直接參與胜肽鍵水解；His57 協助質子轉移；Asp102 則穩定 His57 的帶電狀態。這些特徵顯示 Trypsin 是真正的催化蛋白質。

選項分析

(A) Fibrin（纖維蛋白）錯誤

Fibrin 是血液凝固時形成的纖維狀蛋白，主要功能是形成網狀結構，捕捉血球並加強血塊。

血液凝固過程中，酵素 thrombin（凝血酶）會切割 fibrinogen（纖維蛋白原），使其轉變為 fibrin：

$$\text{Fibrinogen} \xrightarrow{\text{thrombin}} \text{Fibrin}$$

因此，負責催化此步驟的是 thrombin，而不是 fibrin。Fibrin 本身主要是凝血後的結構性產物，不屬於酵素。

(B) Albumin（白蛋白）錯誤

Albumin 是血漿中含量最多的蛋白質，主要功能包括：

• 維持血液膠體滲透壓
• 運輸脂肪酸、膽紅素、藥物及部分荷爾蒙
• 作為血漿中的蛋白質儲備

核心觀念

本題考查酵素抑制作用在 **Lineweaver–Burk plot（雙倒數作圖）**上的判讀。

Lineweaver–Burk 方程式為：

$$\frac{1}{v_0} = \frac{K_m}{V_{\max}}\frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{\max}}$$

其中：

• 斜率為 $\frac{K_m}{V_{\max}}$
• $y$ 軸截距為 $\frac{1}{V_{\max}}$
• $x$ 軸截距為 $-\frac{1}{K_m}$

解題方法

圖中 inhibitor X 與 no inhibitor 的兩條直線呈現近似平行，表示：

• 斜率 $\frac{K_m}{V_{\max}}$ 不變
• $y$ 軸截距上升，表示 $\frac{1}{V_{\max}}$ 增加，即表觀 $V_{\max}$ 降低
• $x$ 軸截距向左移，表示表觀 $K_m$ 降低

這是 **uncompetitive inhibition（反競爭性抑制）**的典型特徵。

反競爭性抑制劑只與酵素—受質複合體 $ES$ 結合：

$$E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$$ $$ES + I \rightleftharpoons ESI$$

抑制劑不與游離酵素 $E$ 結合，因此會同時降低表觀 $K_m$ 與 $V_{\max}$，且兩者以相同比例改變：

$$K_m'=\frac{K_m}{\alpha'} \qquad V_{\max}'=\frac{V_{\max}}{\alpha'}$$

因此：

$$\frac{K_m'}{V_{\max}'} = \frac{K_m}{V_{\max}}$$

斜率不變，兩條線便呈現平行。

選項分析

(A) Competitive inhibition：錯誤

Competitive inhibition（競爭性抑制）中，抑制劑與受質競爭游離酵素的活性部位：

$$E+I\rightleftharpoons EI$$

核心觀念

本題考查酵素抑制作用的分類，以及有機磷化合物對乙醯膽鹼酯酶（acetylcholinesterase, AChE）的抑制機轉。

Sarin（沙林）屬於有機磷化合物，會與 AChE 活性部位的絲胺酸（serine）殘基形成穩定的共價鍵，使酵素失去催化能力。其反應可概念化表示為：

$$\text{AChE-Ser-OH}+\text{Sarin} \longrightarrow \text{AChE-Ser-O-P(=O)(...)}$$

AChE 正常負責催化乙醯膽鹼（acetylcholine, ACh）的水解：

$$\ce{Acetylcholine + H2O ->[AChE] Choline + Acetate}$$

Sarin 將 AChE 的活性部位共價修飾後，乙醯膽鹼無法被有效分解，導致突觸間乙醯膽鹼大量累積，產生膽鹼性中毒。

解題方法

判斷酵素抑制劑類型時，先看抑制劑與酵素之間的作用是否形成共價鍵：

• 只以非共價作用力暫時結合，通常屬於可逆性抑制。
• 形成穩定共價鍵，使酵素長時間失去活性，屬於不可逆性抑制。

Sarin 會共價磷酸化 AChE 活性部位的 serine 殘基。即使移除游離的 Sarin，已被修飾的酵素仍無法恢復正常活性；因此歸類為不可逆抑制劑（irreversible inhibitor）。

在生理與毒理學上，Sarin 所形成的有機磷化酵素複合物還可能發生「老化」（aging），使酵素與有機磷基團的鍵結更加穩定，進一步降低復活 AChE 的機會。

選項分析

(A) Competitive inhibition：競爭性抑制，錯誤

競爭性抑制劑通常與受質競爭同一個活性部位，但主要以非共價方式結合。其典型動力學特徵為：

$$V_{\max}\ \text{不變},\qquad K_m\ \text{上升}$$

增加受質濃度可部分克服競爭性抑制。

Sarin 雖然作用在 AChE 的活性部位，但其關鍵並非單純占據活性部位，而是與 serine 形成共價鍵，使酵素遭到化學修飾。因此不能歸為一般的競爭性抑制。

(B) Uncompetitive inhibition：反競爭性抑制，錯誤

核心觀念

本題考查 Michaelis–Menten equation（米氏方程式）及其參數 $K_m$、$V_{\max}$、$[S]$ 的意義。

單一受質酵素反應可表示為：

$$\ce{E + S <=>[k_1][k_{-1}] ES ->[k_{cat}] E + P}$$

其中：

• $\ce{E}$：游離酵素（enzyme）
• $\ce{S}$：受質（substrate）
• $\ce{ES}$：酵素—受質複合體（enzyme–substrate complex）
• $\ce{P}$：產物（product）
• $V_0$：初始反應速率（initial velocity）
• $V_{\max}$：酵素被受質完全飽和時的最大反應速率
• $K_m$：Michaelis constant（米氏常數）

Michaelis–Menten equation 為：

$$V_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]}$$

在標準假設下：

$$K_m=\frac{k_{-1}+k_{cat}}{k_1}$$

$K_m$ 越小，通常代表酵素在較低受質濃度下即可達到較高反應速率，通常解讀為對受質具有較高表觀親和力；$K_m$ 越大，則通常代表表觀親和力較低。

需注意，$K_m$ 嚴格而言不一定等於酵素與受質的解離常數 $K_d$。只有在 $k_{cat}\ll k_{-1}$ 的條件下，才可近似視為：

$$K_m\approx K_d$$

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解題方法

直接利用 Michaelis–Menten equation 的兩個關鍵關係：

1. 當 $[S]=K_m$ 時

代入公式：

$$V_0=\frac{V_{\max}K_m}{K_m+K_m} =\frac{V_{\max}K_m}{2K_m} =\frac{1}{2}V_{\max}$$

因此：

$$[S]=K_m \Longleftrightarrow V_0=\frac{1}{2}V_{\max}$$

2. 當 $[S]\gg K_m$ 時

分母中的 $K_m$ 相對於 $[S]$ 很小，因此：

$$V_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]} \approx\frac{V_{\max}[S]}{[S]} =V_{\max}$$

所以，達到 $V_{\max}$ 的條件是受質濃度遠高於 $K_m$，而不是 $K_m=[S]$。

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選項分析

(A) $K_m=[S]$ when $V_0=V_{\max}$

錯誤。

當：

$$K_m=[S]$$

代入 Michaelis–Menten equation 可得：

$$V_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]} =\frac{V_{\max}}{2}$$

因此，$K_m=[S]$ 對應的是：

$$V_0=\frac{1}{2}V_{\max}$$

而不是 $V_0=V_{\max}$。

當 $V_0$ 接近 $V_{\max}$ 時，應符合：

$$[S]\gg K_m$$

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(B) $K_m\ll[S]$ when $V_0=\frac{1}{2}V_{\max}$

錯誤。

由：

核心觀念

本題考查酵素反應機制與 Michaelis–Menten kinetics（米氏動力學）的適用範圍。

最基本的 Michaelis–Menten 模型假設酵素先與單一受質形成酵素－受質複合體，再生成產物：

$$\ce{E + S <=>[k_1][k_{-1}] ES ->[k_2] E + P}$$

其速率方程式為：

$$v=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]}$$

其中：

• $v$：反應初速率
• $V_{\max}$：酵素被受質飽和時的最大速率
• $[S]$：受質濃度
• $K_m$：Michaelis constant（米氏常數）

典型 Michaelis–Menten kinetics 的特徵是：反應速率與受質濃度呈雙曲線關係，且通常只涉及「一個受質先與酵素形成 $ES$ 複合體」的簡化模型。

多受質酵素反應則可分為：

1. Sequential mechanism（連續型機制）：兩個受質都先與酵素結合，形成 ternary complex（三級複合體）後才產生產物。
2. Ping-pong mechanism（乒乓型機制）：第一個受質反應並釋放第一個產物後，酵素先轉變為另一種形式，再與第二個受質反應。
3. Double-displacement mechanism（雙置換型反應）：通常指反應過程中先置換一個基團，再由另一個受質完成第二次置換，常涉及酵素的共價修飾或中間型態。

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解題方法

本題應先判斷各選項所代表的機制，並比較其是否能直接套用最基本的單一受質 Michaelis–Menten 方程式。

依亞洲大學本題官方公布答案，命題者將 Double-displacement reactions 視為不符合典型 Michaelis–Menten kinetics 的反應類型，因此選：

$$\boxed{\text{(A) Double-displacement reactions}}$$

判斷重點在於：雙置換反應並非單純的

$$\ce{E + S <=> ES -> E + P}$$

而是酵素在反應過程中會先形成改變後的酵素中間型態，再接受另一個受質或完成第二次基團轉移，因此基本的單一 $ES$ 模型不足以描述整個反應。

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選項分析

(A) Double-displacement reactions——正確

Double-displacement reaction（雙置換反應）涉及兩個受質與兩次基團轉移。反應過程中，酵素可能先與第一個受質反應，形成 modified enzyme（修飾型酵素），並釋放第一個產物；接著修飾型酵素再與第二個受質反應，恢復原本的酵素形式並產生第二個產物。

概念上可表示為：

$$\ce{E + A -> E' + P}$$ $$\ce{E' + B -> E + Q}$$

由於反應中存在 $E'$ 這種酵素中間型態，且兩個受質不會同時形成單一的 $EAB$ 複合體，因此不能直接套用最基本的單一受質 Michaelis–Menten 方程式。

在本題的命題分類中，這是官方認定「不 obey Michaelis–Menten kinetics」的選項。

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(B) Allosteric regulations——錯誤

Allosteric regulation（變構調控）是調節分子結合在酵素的 allosteric site（變構部位），改變酵素構形與活性的現象。

典型 allosteric enzyme（變構酵素）常具有多個次單元，且受質結合可能產生 cooperativity（協同性）。因此，嚴格而言，具強烈協同性的變構酵素常呈現 sigmoid curve（S 形曲線），而非典型 Michaelis–Menten 的雙曲線。

不過，本題將 allosteric regulation 視為調節酵素活性的方式，而非一種特定的基礎催化反應機制。變構調控本身不等於所有反應都必然完全不符合 Michaelis–Menten 關係；

核心觀念

本題考查四種蛋白質調控或活化機制：

1. 變構調控（allosteric regulation）：調節分子與蛋白質結合後，引發構形變化，常涉及四級結構改變。
2. 酵素原活化（zymogen activation）：透過特定蛋白水解，切除抑制性胜肽，使酵素形成活性構形。
3. 凝血級聯反應（blood coagulation cascade）：多個凝血因子依序由酵素原轉變為活性蛋白酶。
4. 醣基化（glycosylation）：蛋白質接上醣鏈，主要影響摺疊、穩定性、運輸與細胞定位，不是最典型且最有效率的即時活性調控方式。

本題要求找出「不正確」的敘述，因此逐項判斷各敘述是否符合上述生化機制。

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解題方法

判斷重點在於區分：

• 變構調控是否涉及四級結構變化；
• 酵素原是否藉由特定胜肽鍵切割而活化；
• 凝血是否屬於酵素原連鎖活化；
• 醣基化的主要功能是否是直接調節標的蛋白質活性。

前三項皆符合經典生化學描述；第四項將醣基化的功能過度概括為「高度有效的活性調控方式」，因此為不正確敘述。

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選項分析

(A) Allosteric interactions in aspartate transcarbamoylase (ATCase) are mediated by large changes in quaternary structure.

此敘述正確。

ATCase（天門冬胺酸轉胺甲醯酶）是嘧啶核苷酸生合成的重要酵素，催化：

$$\ce{Carbamoyl\ phosphate + L-aspartate -> N-carbamoylaspartate + Pi}$$

ATCase由催化次單元與調節次單元組成，典型結構可表示為：

$$\ce{C3R2}$$

其中：

• $\ce{C3}$：三聚體催化核心；
• $\ce{R2}$：二聚體調節單元。

ATCase具有兩種主要構形：

• T state（tense state）：低活性構形；
• R state（relaxed state）：高活性構形。

當底物與酵素結合，或調節分子影響調控區域時，催化次單元與調節次單元會發生相對位移，造成明顯的四級結構變化，使活性位點更適合進行反應。因此，ATCase的變構作用確實是由大型四級結構變化所媒介。

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(B) Chymotrypsinogen is activated by specific cleavage of a single peptide bond.

此敘述在標準酵素原活化的考法中正確。

Chymotrypsinogen（胰凝乳蛋白酶原）是由胰臟分泌的酵素原，本身缺乏成熟胰凝乳蛋白酶的完整活性。它在小腸中受到 trypsin（胰蛋白酶）作用，切割特定的胜肽鍵：

$$\ce{Arg^{15}-Ile^{16}}$$

切割後形成 $\pi$-chymotrypsin，新的 $\ce{Ile^{16}}$ N端會產生離子鍵與氫鍵，促使蛋白質重新排列成具有活性的構形。

後續胰凝乳蛋白酶可進行自我切割，形成較成熟的 $\alpha$-chymotrypsin 與 $\beta$-chymotrypsin。不過，題目所指的「活化」是酵素原最初藉由特定胜肽鍵切割而取得活性的步驟，核心切割位置為 $\ce{Arg^{15}-Ile^{16}}$，因此此敘述判定為正確。

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核心觀念

本題考查醣蛋白（glycoproteins）、蛋白聚醣（proteoglycans）與醣胺聚醣（glycosaminoglycans, GAGs）的結構差異，以及醣鏈與蛋白質的連接方式。

• 醣蛋白：蛋白質上連接一條或多條通常較短、分支程度較高的寡醣鏈（oligosaccharides）。
• 蛋白聚醣：蛋白質上連接一條或多條很長、重複二醣單位組成的 GAG 鏈。
• N-linked glycosylation：醣鏈以 $N$-醣苷鍵連接至天門冬醯胺（Asn, asparagine）的側鏈醯胺氮，常見於序列基序：

$$\mathrm{Asn-X-Ser/Thr}$$

其中 $X$ 通常不能是 Pro（脯胺酸）。

• O-linked glycosylation：醣鏈以 $O$-醣苷鍵連接至 Ser（絲胺酸）或 Thr（蘇胺酸）的羥基。

本題要求選出描述 glycoproteins 的正確敘述，官方答案為 C。

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解題方法

判斷各選項時，依序檢查三件事：

1. 該結構是否為醣蛋白的典型特徵？
2. 該敘述是否把醣蛋白與蛋白聚醣或 GAG 混淆？
3. 是否使用「exclusively」「only」等絕對化字眼；這類敘述通常容易因存在例外而錯誤。

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選項分析

(A) Exclusively located at the cell surface and in the extracellular matrix.

錯誤。

醣蛋白並非只存在於細胞表面與細胞外基質（extracellular matrix, ECM）。雖然許多細胞膜蛋白與分泌蛋白是醣蛋白，例如：

• 細胞膜受體（cell-surface receptors）
• 細胞黏附分子（cell adhesion molecules）
• 抗體（immunoglobulins）
• 某些血漿蛋白
• 細胞外基質相關蛋白

但醣蛋白也可存在於細胞內，例如：

• 內質網（endoplasmic reticulum）與高基氏體（Golgi apparatus）中的醣蛋白
• 溶小體酵素（lysosomal enzymes）
• 部分細胞內醣蛋白與分泌途徑相關蛋白

因此，「exclusively located」過度限縮分布範圍，並非醣蛋白的普遍定義。

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(B) Include the heparan sulfate family.

錯誤。

Heparan sulfate（硫酸乙醯肝素）屬於醣胺聚醣（GAG）家族，主要由重複的二醣單位構成，常包含：

• $\ce{GlcNAc}$：$N$-乙醯葡萄糖胺
• $\ce{IdoA}$ 或 $\ce{GlcA}$：艾杜糖醛酸或葡萄糖醛酸

其部分醣基會被硫酸化，形成帶高度負電荷的長鏈多醣。

Heparan sulfate 通常以 GAG 鏈形式共價連接至核心蛋白（core protein），形成 heparan sulfate proteoglycan，例如細胞膜上的 syndecan 與細胞外基質中的 perlecan。這類分子分類上屬於蛋白聚醣，而非一般所稱的醣蛋白。

關鍵差異如下：

特徵	醣蛋白	蛋白聚醣
醣鏈	較短的寡醣鏈	很長的 GAG 鏈
醣鏈結構	通常分支較多	重複二醣單位
醣所占比例	通常較低	可占分子的大部分
例子	抗體、許多膜蛋白	heparan sulfate proteoglycan

核心觀念

本題考查植物細胞壁的主要組成，以及多醣分類與生物分布。

維管束植物（vascular plants）的細胞壁主要由下列物質構成：

• Cellulose（纖維素）：由許多 $\beta$-D-glucose 以 $\beta(1\rightarrow4)$ 糖苷鍵連接而成，屬於結構性多醣。
• Hemicellulose（半纖維素）：填充於纖維素微纖維之間。
• Pectin（果膠）：富含半乳糖醛酸，協助細胞壁保水與細胞間黏著。
• Lignin（木質素）：主要存在於木質部等次生細胞壁，增加硬度與抗壓性。

其中，提供細胞壁主要拉伸強度與骨架結構的是 cellulose。

纖維素的基本結構可表示為：

$$\left[\mathrm{\beta\text{-}D\text{-}Glucose}\right]_n$$

葡萄糖單體間以 $\beta(1\rightarrow4)$ 糖苷鍵連接，形成直鏈；多條纖維素鏈再藉由氫鍵排列成 cellulose microfibrils（纖維素微纖維），構成植物細胞壁的重要支架。

解題方法

判斷細胞壁主要成分時，先辨認題目所指的生物：

1. 題目指定為 vascular plant（維管束植物）。
2. 植物細胞壁的主要骨架是由纖維素微纖維形成。
3. 因此答案選擇 Cellulose。

本題不涉及代謝途徑、酵素反應或計算；關鍵在於將「細胞壁」與不同生物的特徵性結構分子對應：

• 植物：cellulose
• 細菌：peptidoglycan
• 動物細胞外基質：glycosaminoglycans 等

選項分析

(A) Homopolysaccharide（同型多醣）

此選項是多醣的分類名稱，不是特定分子。Homopolysaccharide 指由單一種類單醣重複組成的多醣；纖維素確實屬於 homopolysaccharide，因為它只由 glucose 構成。

但題目詢問的是維管束植物細胞壁的主要成分，應選擇具體名稱 cellulose。因此此選項概念上與纖維素有關，但表述過於廣泛，並非本題最佳答案。

核心觀念

多醣可依組成單醣種類分為：

• 同多醣（homopolysaccharide）：由同一種單醣反覆聚合而成。
• 異多醣（heteropolysaccharide）：由兩種或以上不同的單醣組成，常伴隨其他非糖類成分。

本題要判斷各選項的基本組成。只要確認其是否含有不同種類的單醣，即可判斷是否屬於 heteropolysaccharide。

解題方法

逐一辨認各多醣的單體：

1. 若主要只由葡萄糖（glucose）構成，屬於同多醣。
2. 若由兩種不同的胺基糖交替排列，且另有胜肽交聯結構，則屬於異多醣。
3. 依此判斷四個選項。

選項分析

（A）Starch（澱粉）錯誤

澱粉是植物的儲存性多醣，主要由 $\alpha$-D-glucose（$\alpha$-D-葡萄糖）組成，包含兩種結構：

• Amylose（直鏈澱粉）：以 $\alpha(1\rightarrow4)$ 糖苷鍵連接。
• Amylopectin（支鏈澱粉）：主鏈含 $\alpha(1\rightarrow4)$ 糖苷鍵，分支處含 $\alpha(1\rightarrow6)$ 糖苷鍵。

雖然 amylose 與 amylopectin 的分支型態不同，但其基本單醣皆為 glucose，因此 starch 是同多醣，不是 heteropolysaccharide。

（B）Peptidoglycan（肽聚醣）正確

Peptidoglycan 是細菌細胞壁的重要結構成分，其多醣骨架由兩種不同的胺基糖交替排列而成：

• $N$-acetylglucosamine，NAG（$N$-乙醯葡萄糖胺）
• $N$-acetylmuramic acid，NAM（$N$-乙醯胞壁酸）

NAG 與 NAM 以 $\beta(1\rightarrow4)$ 糖苷鍵交替連接，形成長鏈：

$$\text{NAG}-\text{NAM}-\text{NAG}-\text{NAM}$$

核心觀念

本題考「還原糖（reducing sugar）」的判定。

還原糖必須具備：

1. 有游離的異頭碳（anomeric carbon）。
2. 能在水溶液中形成開鏈型（open-chain form）。
3. 開鏈型含有醛基 $\ce{-CHO}$，或能經互變異構形成可被氧化的醛糖結構。
4. 因此可將 Tollens 試劑中的 $\ce{Ag+}$ 還原為銀，或將 Benedict／Fehling 試劑中的 $\ce{Cu^{2+}}$ 還原為氧化亞銅 $\ce{Cu2O}$。

判斷重點不是「是否含有氧」，而是「是否存在可開鏈的游離異頭碳」。

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解題方法

逐一判斷各碳水化合物是否具有可反應的異頭碳：

• 單醣通常具有游離異頭碳，因此多數為還原糖。
• 若雙醣的兩個異頭碳都參與糖苷鍵，則無法開鏈，屬於非還原糖。
• 多醣在基礎考試分類中通常視為非還原性多醣；嚴格而言，部分多醣仍保有一個還原端，見後文爭議說明。

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選項分析

(A) Fructose（果糖）—正確

Fructose 是酮己糖（ketohexose），其主要環狀形式為呋喃糖型（fructofuranose），異頭碳為 $\ce{C-2}$。

雖然果糖本身是酮糖，沒有典型的醛基，但在鹼性溶液中可經由烯二醇（enediol）中間物發生互變異構：

$$\text{Fructose} \rightleftharpoons \text{enediol intermediate} \rightleftharpoons \text{glucose 或 mannose}$$

形成 glucose（葡萄糖）或 mannose（甘露糖）等醛糖後，即可產生開鏈型醛基 $\ce{-CHO}$，並將 $\ce{Cu^{2+}}$ 或 $\ce{Ag+}$ 還原。

因此，果糖雖然是酮糖，仍屬於還原糖。

$$\boxed{\text{Fructose 是 reducing sugar}}$$

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(B) Cellulose（纖維素）—依本題分類錯誤

Cellulose 是由 $\beta$-D-glucose 以 $\beta(1\rightarrow4)$ glycosidic bond 連接而成的多醣：

$$\text{Glucose}-\beta(1\rightarrow4)-\text{Glucose}$$

在一般考試分類中，cellulose 被視為結構性多醣，不列為本題所要判定的典型還原糖。

嚴格的結構化學而言，纖維素鏈的末端仍有一個 reducing end，該端保有游離異頭碳，因此具有非常有限的還原性；但相較於單醣，反應性低，基礎選擇題通常不將 cellulose 作為標準答案。

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(C) Starch（澱粉）—依本題分類錯誤